| 研究課題/領域番号 |
22570136
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
機能生物化学
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| 研究機関 | 日本女子大学 (2011-2012)
東京工業大学 (2010) |
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研究代表者 |
菅野 靖史 日本女子大学, 理学部, 教授 (90282855)
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| 連携研究者 |
津下 英明 京都産業大学, 総合生命科学部, 教授 (40299342)
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| 研究期間 (年度) |
2010 – 2012
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| 研究課題ステータス |
完了 (2012年度)
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| 配分額 *注記 |
4,680千円 (直接経費: 3,600千円、間接経費: 1,080千円)
2012年度: 1,430千円 (直接経費: 1,100千円、間接経費: 330千円)
2011年度: 1,170千円 (直接経費: 900千円、間接経費: 270千円)
2010年度: 2,080千円 (直接経費: 1,600千円、間接経費: 480千円)
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| キーワード | DyP / 触媒メカニズム / X線結晶構造解析 / ＤｙＰ型ペルオキシダーゼ / ＤｙＰ / 反応メカニズム / スイングモデル / 基質結合部位 / アントラキノン / 加水分解 / ペルオキシダーゼ / スイングメカニズム / DyP-typeペルオキシダーゼ / 分子進化 / クロロジスムターゼ / EfeB |
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| 研究概要 |
これまで未解明であったDyPの触媒メカニズムの内、過酸化水素の酸化反応に関与するアミノ酸残基としてアスパラギン酸171番を特定した。アスパラギン酸171番をアスパラギンに置換することで、過酸化水素の酸化活性が失われた。この時、DyPの構造全体のゆがみは検出されず、アスパラギン酸171番が活性残基であることが明らかとなった。さらに、反応メカニズムとしてスイングメカニズムを提唱した。この研究は、国際的に高く評価され、新しい酵素番号EC1.11.1.19が割り当てられ、注目されている。
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