| 研究課題/領域番号 |
22580105
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
応用生物化学
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
桝田 哲哉 京都大学, 大学院・農学研究科, 助教 (80311744)
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| 研究分担者 |
北畠 直文 京都大学, 地球環境学堂, 教授 (30135610)
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| 研究期間 (年度) |
2010 – 2012
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| 研究課題ステータス |
完了 (2012年度)
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| 配分額 *注記 |
4,420千円 (直接経費: 3,400千円、間接経費: 1,020千円)
2012年度: 1,170千円 (直接経費: 900千円、間接経費: 270千円)
2011年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2010年度: 1,950千円 (直接経費: 1,500千円、間接経費: 450千円)
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| キーワード | 甘味タンパク質 / ソーマチン / X線結晶構造解析 / 甘味受容体 / sweet / sweet-tasting protein / x-ray crystallization / thaumatin / Pichia pastoris / 変異体 / 甘味 / Pichia Pastoris |
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| 研究概要 |
甘味タンパク質ソーマチンの高分泌発現系の構築、分解能1.1ÅのソーマチンIの構造を決定した。ソーマチンIIの構造解析に初めて成功し、甘味受容体との相互作用には側鎖の揺らぎが重要であるという新しい知見を得た。pH8.0での構造解析により特定のリジン残基が加熱凝集に関与している可能性を提起した。甘味受容体を培養細胞に発現させ、客観的に甘味を評価する系の構築に成功した。ソーマチンの応答にはヒト型甘味受容体のサブユニットT1R3のシステインリッチドメインが重要であることを明らかにした。
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