| 研究課題/領域番号 |
22700356
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| 研究種目 |
若手研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
神経科学一般
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| 研究機関 | 独立行政法人理化学研究所 |
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研究代表者 |
KIM KARAM (KARAM Kim) 独立行政法人理化学研究所, 記憶メカニズム研究チーム, 研究員 (60568856)
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| 研究期間 (年度) |
2010 – 2011
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| 研究課題ステータス |
完了 (2011年度)
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| 配分額 *注記 |
3,900千円 (直接経費: 3,000千円、間接経費: 900千円)
2011年度: 1,820千円 (直接経費: 1,400千円、間接経費: 420千円)
2010年度: 2,080千円 (直接経費: 1,600千円、間接経費: 480千円)
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| キーワード | CaMKII / シナプス可塑性 / アクチン / スパイン / 海馬 / spine / LTP / phosphorylation / Actin Bundling / Actin modification |
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| 研究概要 |
本プロジェクトでは、CaMKIIβのアクチン結合ドメインに於ける18の新しいリン酸化部位を同定した。それらはサブユニット間でリン酸化され、それらのリン酸化反応はスパインへの局在およびCaMKIIβのFアクチン結束において重要である。生化学的方法により、CaMKIIβを介したFアクチン結束がFアクチンを安定させ、アクチンとその制御タンパク質間の相互作用だけでなくアクチンに対するそれらの活動をも抑制することを示した。それは、CaMKIIβの非リン酸化型変異体がケージドグルタミン酸のケージ解除により引き起こされるスパインの拡大、およびラットの海馬スライスを用いた電気生理学的方法で測定されたLTPの両方を抑えるin vivoとの関連性がある。
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