研究課題/領域番号 |
23370052
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研究種目 |
基盤研究(B)
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配分区分 | 補助金 |
応募区分 | 一般 |
研究分野 |
構造生物化学
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研究機関 | 大阪大学 |
研究代表者 |
福山 恵一 大阪大学, 工学(系)研究科(研究院), 教授 (80032283)
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研究分担者 |
海野 昌喜 茨城大学, 理工学研究科, 教授 (10359549)
和田 啓 宮崎大学, テニュアトラック推進機構, 助教 (80379304)
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連携研究者 |
池内 昌彦 東京大学, 総合文化研究科, 教授 (20159601)
杉島 正一 久留米大学, 医学部, 准教授 (30379292)
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研究期間 (年度) |
2011-04-01 – 2014-03-31
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研究課題ステータス |
完了 (2013年度)
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配分額 *注記 |
19,890千円 (直接経費: 15,300千円、間接経費: 4,590千円)
2013年度: 5,850千円 (直接経費: 4,500千円、間接経費: 1,350千円)
2012年度: 6,110千円 (直接経費: 4,700千円、間接経費: 1,410千円)
2011年度: 7,930千円 (直接経費: 6,100千円、間接経費: 1,830千円)
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キーワード | X線結晶解析 / 中性子結晶解析 / ビリン還元酵素 / シアノバクテリオクロム / シトクロムp450還元酵素 / ヘムオキシゲナーゼ / 反応機構 / 立体構造 / シトクロムP450還元酵素 / X線結晶構造解析 / 中性子構造解析 / ビリン色素 / 光合成色素 / 酵素反応機構 |
研究概要 |
ビリン色素を合成する酵素PcyAの結晶構造解析を通して、PcyAの分子機構の解明に挑んだ。これにはPcyAのミュータントの解析や、X線結晶解析だけでなく中性子結晶解析も含まれる。PcyAはビリベルジンの2カ所を、しかも順序よく還元する特徴を持つ。PcyAは1段階目の反応が終わると、2段階目の反応の反応が進むように切り替わる。これにはAsp105などの残基が関与していることを突き止めた。また中性子解析によりビリベルジンやAsp105のプロトン化状態を決定し、還元反応の分子機構をより深く理解した。 シアノバクテリオクロムに関しては、全長の蛋白質の結晶化に成功した。
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