| 研究課題/領域番号 |
23540481
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物物理・化学物理
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| 研究機関 | 法政大学 |
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研究代表者 |
常重 アントニオ 法政大学, 生命科学部, 教授 (30409346)
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| 研究期間 (年度) |
2011 – 2013
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| 研究課題ステータス |
完了 (2013年度)
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| 配分額 *注記 |
4,940千円 (直接経費: 3,800千円、間接経費: 1,140千円)
2013年度: 1,040千円 (直接経費: 800千円、間接経費: 240千円)
2012年度: 910千円 (直接経費: 700千円、間接経費: 210千円)
2011年度: 2,990千円 (直接経費: 2,300千円、間接経費: 690千円)
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| キーワード | allostery / amphiphilic solutes / protein interface / hemoglobin / dimer / ｐrotein interface / chemical modification / iodide / Protein interaction / Protein interface / Chemical modification / Allostery / アロステリー効果 / 蛋白質会合 / ヘモグロビン / 接触面 / 蛋白質間相互作用 / 蛋白低分子間相互作用 |
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| 研究概要 |
両親媒性溶質を用いて，ヘモグロビンの構造的・機能的解剖を行った。ベタインの存在下では，酸素親和性の低下は浸透圧ストレスで解釈ができた。
一方，3-(1-Pyrido)-1-propane sulfonateの存在下では，デオキシ状態が安定化されたことによって酸素親和性が低下した。驚いたことに，dimethylbenzylammonium propane sulfonate濃度の増加につれて，Hbのデオキシ状態の酸素親和性が徐々に上昇し，オキシ状態の酸素親和性が低下した。しかし，酸素結合協同性に関しては十分に残された。これらの結果はMWCアロステリックモデルに支持しないということが分かった。
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