| 研究課題/領域番号 |
23570193
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物物理学
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| 研究機関 | 神戸大学 |
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研究代表者 |
浜田 大三 神戸大学, 医学(系)研究科(研究院), 非常勤講師 (60372132)
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| 研究期間 (年度) |
2011 – 2013
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| 研究課題ステータス |
完了 (2013年度)
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| 配分額 *注記 |
5,590千円 (直接経費: 4,300千円、間接経費: 1,290千円)
2013年度: 1,040千円 (直接経費: 800千円、間接経費: 240千円)
2012年度: 1,040千円 (直接経費: 800千円、間接経費: 240千円)
2011年度: 3,510千円 (直接経費: 2,700千円、間接経費: 810千円)
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| キーワード | 天然変性蛋白質 / 分子認識 / フォールディング / 構造転移 / 腸管出血性大腸菌 / 円二色性 / 蛍光偏光解消 / X線小角散乱 / 揺らぎ / プレモルテングロビュール / 構造選択 / トリプトファン蛍光 / 両親媒性αへリックス / 円偏光二色性 / モルテン・グロビュール / 中間状態 |
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| 研究概要 |
生合成される蛋白質は、そのアミノ酸配列に特有の立体構造を形成し機能を獲得する。一方、ゲノム上には、それ単独では、特異的な立体構造を形成しない「天然変性蛋白質」が多く存在する。天然変性蛋白質は、特定のリガンドと結合し、特異的な構造を形成することで機能を獲得する。
本研究では、腸管出血性大腸菌O157の天然変性型病原因子であるEspBによるリガンド結合の物理化学的メカニズムを調べた。その結果、EspBによるαカテニンの分子認識反応が、EspBの41～70番目のアミノ酸領域で作られる不安定なαへリックス構造を介して進行する「構造選択的結合機構」により説明されることが明らかになった。
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