| 研究課題/領域番号 |
23651219
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| 研究種目 |
挑戦的萌芽研究
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| 配分区分 | 基金 |
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| 研究分野 |
生物分子科学
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| 研究機関 | 大阪大学 |
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研究代表者 |
長谷 俊治 大阪大学, たんぱく質研究所, 教授 (00127276)
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| 研究期間 (年度) |
2011 – 2012
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| 研究課題ステータス |
完了 (2013年度)
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| 配分額 *注記 |
3,900千円 (直接経費: 3,000千円、間接経費: 900千円)
2012年度: 1,820千円 (直接経費: 1,400千円、間接経費: 420千円)
2011年度: 2,080千円 (直接経費: 1,600千円、間接経費: 480千円)
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| キーワード | グルタミン合成酵素 / 窒素同化 / 蛋白質工学 / 活性中心 |
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| 研究概要 |
グルタミン合成酵素(GS)はGluとアンモニアからGlnの合成反応を触媒し、ATPによるGlu側鎖のカルボキシル基のリン酸化が反応の駆動力となる。Gluの類縁体であるフォスフィノスリシンやメチオニンスルフォキシドは、このリン酸化中間体の生成段階で反応を阻害する。本研究は、結晶構造が明らかなトウモロコシ由来のGS1aを材料として、活性中心およびその遠位領域に部位特異的アミノ酸置換を導入した酵素を作製し、変異酵素の基質認識と阻害剤に対する感受性を調べた上で、大きく変化した変異体の結晶構造を決定した。これらの結果から、基質と阻害剤に対する親和性を区別して変化させる分子改変の可能性を提出した。
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