| 研究課題/領域番号 |
23770121
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| 研究種目 |
若手研究(B)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 徳島大学 |
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研究代表者 |
真板 綾子 徳島大学, 大学院・ヘルスバイオサイエンス研究部, 助教 (60415106)
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| 研究協力者 |
上地 達也 徳島大学, 大学院・栄養生命科学教育部博士前期過程, 大学院生
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| 研究期間 (年度) |
2011 – 2012
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| 研究課題ステータス |
完了 (2012年度)
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| 配分額 *注記 |
4,680千円 (直接経費: 3,600千円、間接経費: 1,080千円)
2012年度: 2,210千円 (直接経費: 1,700千円、間接経費: 510千円)
2011年度: 2,470千円 (直接経費: 1,900千円、間接経費: 570千円)
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| キーワード | 分子認識及び相互作用 / 構造生物学 / 翻訳後修飾 |
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| 研究概要 |
リン酸化によるCbl-bのユビキチンリガーゼ活性の調節機構の構造的基盤を解明するために、まず、リン酸化状態を模倣したCbl-b39-465Y363E変異体の大量調製系を確立し、結晶化に適した高純度の蛋白質試料を得た。さらに、この試料を用いて結晶化条件の探索を行った。しかし、2012年1月にHuangらのグループから同じファミリー蛋白質であるc-Cblのリン酸化状態の結晶構造が報告されてしまった。そこで、当初の研究計画を変更し、Cbl-bと基質であるリン酸化状態のIRS-1との結合に着目した研究を行った。リン酸化状態のIRS-1を模倣したペプチドとCbl-bの基質認識ドメインであるTKBドメインとの複合体結晶構造解析を行い、その結合様式の詳細を明らかにした。
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