| 研究課題/領域番号 |
23770122
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| 研究種目 |
若手研究(B)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | 香川大学 |
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研究代表者 |
吉田 裕美 香川大学, 総合生命科学研究センター, 准教授 (10313305)
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| 研究期間 (年度) |
2011 – 2012
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| 研究課題ステータス |
完了 (2012年度)
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| 配分額 *注記 |
4,550千円 (直接経費: 3,500千円、間接経費: 1,050千円)
2012年度: 1,430千円 (直接経費: 1,100千円、間接経費: 330千円)
2011年度: 3,120千円 (直接経費: 2,400千円、間接経費: 720千円)
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| キーワード | X 線結晶解析 / 単糖異性化酵素 / L-ラムノースイソメラーゼ / D-タガトースエピメラーゼ / D-アラビノースイソメラーゼ / L-リボースイソメラーゼ / 希少糖 / 放射光 / 部位特異的変異 / X線結晶解析 / 糖異性化酵素 |
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| 研究概要 |
本研究では、天然には微量にしか存在しない糖、「希少糖」の生産に利用される単糖異性化酵素(希少糖生産酵素)として、他のタンパク質と相同性のない新規希少糖生産酵素、土壌菌 Acinetobacter sp.由来 L-リボースイソメラーゼ(L-RI)の立体構造解析を行った。L-RI は希少糖 L -リボースと L -リブロース間の可逆的な異性化反応を触媒する酵素であり、これらを基質とする酵素は極めて少なく、希少糖生産には極めて有用な酵素である。構造解析の結果、L-RI は二量体を形成し、その単量体の構造は大腸菌 O157:H7 に由来するD-リキソースイソメラーゼの構造と類似性が見られた。 L-RI の活性部位には金属イオンが1つ結合し、3 つの His 残基が結合に関与していた。触媒反応には 2 つの Glu が触媒残基として関わっていると考えられた
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