研究課題
基盤研究(C)
HSF1は、熱ショックタンパク質を誘導して細胞内のプロテオスタシス容量を調節する主要な因子で、その活性化はがんの進展を支える。これまでに熱ストレス刺激でのHSF1依存的なクロマチン弛緩やRNAポリメラーゼIIのリクルートを介した転写制御機構が解明されてきた。ChIP-MS解析からHSF1相互作用タンパク質としてCBFA2T2とPRDM6を同定し、これらはヒストンアルギニンメチル化酵素CARM1やアセチル化酵素p300などと相互作用してヒストンを修飾する可能性がある。本研究では、新規HSF1-CBFA2T2-PRDM6複合体によるターゲット遺伝子群のヒストン修飾変化および転写制御機構を解明する。