| 研究課題/領域番号 |
24370059
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| 研究種目 |
基盤研究(B)
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| 配分区分 | 一部基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
機能生物化学
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| 研究機関 | 京都産業大学 |
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研究代表者 |
横山 謙 京都産業大学, 総合生命科学部, 教授 (70271377)
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| 研究分担者 |
今田 勝巳 大阪大学, 理学研究科, 教授 (40346143)
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| 研究期間 (年度) |
2012-04-01 – 2015-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2014年度)
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| 配分額 *注記 |
18,590千円 (直接経費: 14,300千円、間接経費: 4,290千円)
2014年度: 3,380千円 (直接経費: 2,600千円、間接経費: 780千円)
2013年度: 5,330千円 (直接経費: 4,100千円、間接経費: 1,230千円)
2012年度: 9,880千円 (直接経費: 7,600千円、間接経費: 2,280千円)
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| キーワード | bioenergetics / V-ATPase / FoF1 / ATP synthase / molecular motor / molecular evolution / flagellar motor / rotary motor / ATPase / 回転分子モーター / べん毛 / F-ATPase / Bioenergetics / Rotary motor / 分子モーター / 分子進化 / 回転 |
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| 研究成果の概要 |
本課題研究で明らかになったこと
（１）べん毛モーターのFliJ を V-ATPase の回転素子である A3B3と混合したところ、複合体を形成した。 ATP分解活性が A3B3 に比べ増大したことから、 FliJ が軸として働いていることが示唆された。改変したFliJの回転が観察できた。FliJが軸の起源であることが示唆された。（２）触媒サブユニットA のドメイン交換キメラを作成した。ADP阻害が起こる頻度が、ヌクレオチド結合ドメインとC末ドメインの組み合わせで決まることがわかった。（３）V-ATPase の中心回転軸が F-ATPase のものとは大幅に異なることが再構成実験によりわかった。
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