| 研究課題/領域番号 |
24510296
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
生物分子科学
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| 研究機関 | 奈良女子大学 |
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研究代表者 |
中沢 隆 奈良女子大学, 自然科学系, 教授 (30175492)
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| 研究期間 (年度) |
2012-04-01 – 2015-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2014年度)
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| 配分額 *注記 |
5,460千円 (直接経費: 4,200千円、間接経費: 1,260千円)
2014年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2013年度: 1,430千円 (直接経費: 1,100千円、間接経費: 330千円)
2012年度: 2,730千円 (直接経費: 2,100千円、間接経費: 630千円)
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| キーワード | タンパク質の翻訳後修飾 / プロテオミクス / 末端基の修飾 / ケミカルバイオロジー / 化学修飾 / 同位体交換 / 同位体標識 / 質量分析 / アミノ酸配列解析 / 末端プロテオミクス / タンパク質考古学 / アスパラギンの脱アミド化 / イソペプチド / タンパク質分解酵素 / 末端アミノ酸配列解析 / タンパク質の化学修飾 / 考古学 / タンパク質科学 |
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| 研究成果の概要 |
翻訳後修飾を受けてN末端またはC末端のどちらかがブロックされた成熟タンパク質を同定するための、修飾を受けていない側のアミノ基またはカルボキシル基のどちらかをMALDI質量分析で同程度の感度が得られるTMPP（トリメトキシフェニルホスホニウム）基をもつ修飾試薬で特異的に標識する方法を確立した。この研究の過程でペプチドのN末端アスパラギン酸の脱炭酸反応とそれに伴う脱アミノ化を発見し、これを利用した効率的なN末端およびC末端アミノ酸配列解析法の開発につながった。またこの方法を考古学資料の分析に適用し、4,400年前のエジプトの古墳の壁画片からウシ皮からのコラーゲンを検出した。
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