| 研究課題/領域番号 |
24550245
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
高分子・繊維材料
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| 研究機関 | 群馬大学 |
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研究代表者 |
窪田 健二 群馬大学, 大学院理工学府, 教授 (40153332)
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| 研究分担者 |
行木 信一 群馬大学, 大学院理工学府, 准教授 (80302959)
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| 研究期間 (年度) |
2012-04-01 – 2015-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2014年度)
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| 配分額 *注記 |
5,460千円 (直接経費: 4,200千円、間接経費: 1,260千円)
2014年度: 1,430千円 (直接経費: 1,100千円、間接経費: 330千円)
2013年度: 1,430千円 (直接経費: 1,100千円、間接経費: 330千円)
2012年度: 2,600千円 (直接経費: 2,000千円、間接経費: 600千円)
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| キーワード | ゲル / 生体高分子 / フィブリノゲン / Bβ鎖N末端領域 / ラテラル凝集 / Fragment-D / 表面プラズモン共鳴 / Bβ鎖Ｎ末端領域 / Ｎ結合糖鎖 / フィブリン重合 / ＮＤＳＫ / Ｆｒａｇｍｅｎｔ－Ｄ / SPR / フィブリンゲル / N結合糖鎖 |
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| 研究成果の概要 |
血液凝固の主要因子であるフィブリノゲンがフィブリンゲルを形成するメカニズムの詳細を明らかにすることを目的として、Bβ鎖N末端領域66残基（BβN）の役割に注目して研究を行った。BβNがフィブリノゲン末端D領域と相互作用することがフィブリン凝集・ゲル化において重要な役割を果たしていること、その中心となるのはBβ44Arg周辺部位の可動性の高い非構造領域、中でもBβ44Argが相互作用に必須の役割を果たしていることがSPR測定により示唆された。N結合複合糖鎖は、BβNのD領域との相互作用に対して阻害的に影響することにより、プロトフィブリルのラテラル集合の抑制因子として作用することが示唆された。
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