| 研究課題/領域番号 |
24592273
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
整形外科学
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| 研究機関 | 名古屋市立大学 |
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研究代表者 |
福岡 宗良 名古屋市立大学, 医学(系)研究科(研究院), 講師 (80285204)
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| 研究分担者 |
水谷 潤 名古屋市立大学, 大学院医学研究科, 講師 (70326156)
大塚 隆信 名古屋市立大学, 大学院医学研究科, 教授 (10185316)
小澤 修 岐阜大学, 大学院医学研究科, 教授 (90225417)
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| 研究期間 (年度) |
2012-04-01 – 2015-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2014年度)
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| 配分額 *注記 |
5,200千円 (直接経費: 4,000千円、間接経費: 1,200千円)
2014年度: 1,560千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 360千円)
2013年度: 1,560千円 (直接経費: 1,200千円、間接経費: 360千円)
2012年度: 2,080千円 (直接経費: 1,600千円、間接経費: 480千円)
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| キーワード | 骨芽細胞 / HSP27 / 骨代謝 / 骨粗鬆症 / オステオカルシン / eIF4E / 翻訳 / ＨＳＰ27 / リン酸化 / Osteoprotegerin / Osteocalcin / VEGF / FGF-2 |
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| 研究成果の概要 |
ストレス蛋白質（heat shock protein;HSP）は熱や化学物質などのストレスにより誘導される一群の蛋白質の総称であり、分子シャペロンとして細胞内の変性蛋白質のフォールディングを介助する機能を有すると認識されている。本研究では、骨芽細胞において低分子量HSPの1種であるHSP27が翻訳開始因子であるeIF4E、eIF4G、4E-BP1等と相互作用し翻訳機構を制御するのか、またHSP27のリン酸化によってその制御が変わるのかを検討した。その結果、非リン酸化型HSP27がeIF4Eと直接結合し、翻訳機構を抑制していること、一方リン酸化型HSP27はその作用を有さないことを明らかとした。
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