| 研究課題/領域番号 |
25440016
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
構造生物化学
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| 研究機関 | お茶の水女子大学 |
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研究代表者 |
小川 温子 お茶の水女子大学, 大学院人間文化創成科学研究科, 教授 (90143700)
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| 研究期間 (年度) |
2013-04-01 – 2015-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2014年度)
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| 配分額 *注記 |
5,330千円 (直接経費: 4,100千円、間接経費: 1,230千円)
2015年度: 130千円 (直接経費: 100千円、間接経費: 30千円)
2014年度: 2,600千円 (直接経費: 2,000千円、間接経費: 600千円)
2013年度: 2,600千円 (直接経費: 2,000千円、間接経費: 600千円)
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| キーワード | トリプシノーゲン / 糖鎖認識 / 膵臓外分泌 / 酵素分泌顆粒 / 糖特異的相互作用 / 膵炎抑制 / トリプシン分解抵抗性 / 糖認識部位 / トリプシン / 糖結合部位 / 分泌顆粒 / 活性化抑制 / 細胞内輸送 |
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| 研究成果の概要 |
ウシトリプシノーゲン(BPTG)やウシトリプシン(BPT)が糖鎖に対する特異的な結合性を有し、特定の単糖によってBPTGの活性化が抑制されることを発見した。糖との複合体のX線結晶構造解析により合計3か所の糖結合候補部位を見出した。GalN構造を含む糖、次いでManにより活性化抑制が認められ、GalN, GalNAcはBPTGに結合して抑制効果を示すことがわかった。pH 5.5では、野生型に比べ、W216AとY28A変異体のα-Man,α-L-Fucに対する結合性が低下し、pH 7.5においてはW216A変異体でα-GalNAc,α-Manに対する結合性が野生型よりも低下した。
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