| 研究課題/領域番号 |
25650040
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| 研究種目 |
挑戦的萌芽研究
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| 配分区分 | 基金 |
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| 研究分野 |
機能生物化学
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| 研究機関 | 東海大学 |
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研究代表者 |
金森 審子 東海大学, 工学部, 教授 (00261173)
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| 連携研究者 |
伊藤 幸成 理化学研究所, 伊藤細胞制御化学研究室, 主任研究員 (80168385)
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| 研究期間 (年度) |
2013-04-01 – 2015-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2014年度)
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| 配分額 *注記 |
4,160千円 (直接経費: 3,200千円、間接経費: 960千円)
2014年度: 1,820千円 (直接経費: 1,400千円、間接経費: 420千円)
2013年度: 2,340千円 (直接経費: 1,800千円、間接経費: 540千円)
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| キーワード | セレノシステイン / グルタチオン / フォールディング / 品質管理機構 / シャペロン / タンパク質ジスルフィドイソメラーゼ / 酸化ストレス / 酸化還元酵素 / ジスルフィド結合 / レドックス / 酵素 |
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| 研究成果の概要 |
生体内では、レドックス制御に関連する酵素が活性酸素種による酸化ストレスから細胞を守っている。特にタンパク質ジスルフィドイソメラーゼのシャペロン活性は重要であり、同活性の低下・消失が原因の変性タンパク質の蓄積がアルツハイマー病の一因として報告されている。
本研究では、PDIの活性発現に必須な低分子、グルタチオン中のシステインを２１番目のアミノ酸であるセレノシステインに変換したセレノグルタチオンを用い、①PDIの活性促進および②変性タンパク質を直接修正する効果の向上を示す結果を得た。得られた成果は、不溶性タンパクの蓄積が原因の疾患の予防・治療に応用できると期待される。
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