| 研究課題/領域番号 |
26461592
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| 研究種目 |
基盤研究(C)
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| 配分区分 | 基金 |
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| 応募区分 | 一般 |
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| 研究分野 |
小児科学
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| 研究機関 | 奈良県立医科大学 |
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研究代表者 |
武山 雅博 奈良県立医科大学, 医学部, 助教 (30572010)
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| 研究分担者 |
野上 恵嗣 奈良県立医科大学, 医学部, 准教授 (50326328)
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| 研究期間 (年度) |
2014-04-01 – 2017-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2016年度)
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| 配分額 *注記 |
4,940千円 (直接経費: 3,800千円、間接経費: 1,140千円)
2016年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2015年度: 1,300千円 (直接経費: 1,000千円、間接経費: 300千円)
2014年度: 2,340千円 (直接経費: 1,800千円、間接経費: 540千円)
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| キーワード | 第VIII因子 / 血友病 / 活性型プロテインC / プロテインS / 第IX因子 / 第X因子 / 血液凝固 / 抗凝固 |
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| 研究成果の概要 |
凝固第VIII因子(FVIII)はトロンビンや活性型第X因子により活性化される。活性型FVIII (FVIIIa) は活性化プロテインＣ(APC) およびその補因子であるプロテインS(PS)により不活化され、凝固を負に制御される。本研究ではFVIII軽鎖上のPSの結合部位の同定を行った。PSはFVIII C2ドメインに結合し、その結合部位はFIXaの結合部位(アミノ酸残基2228-2240)とオーバーラップしていることを明らかにした。さらに、アミノ酸残基をアラニンに置換した変異FVIIIを用いた検討により、FVIII アミノ酸残基2239がPSとの結合に寄与していることを証明した。
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