| 研究課題/領域番号 |
60214014
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| 研究種目 |
特定研究
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究機関 | 信州大学 |
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研究代表者 |
橋本 隆 信州大学, 医, 教授 (80009935)
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| 研究期間 (年度) |
1985
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| 研究課題ステータス |
完了 (1985年度)
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| 配分額 *注記 |
1,100千円 (直接経費: 1,100千円)
1985年度: 1,100千円 (直接経費: 1,100千円)
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| キーワード | ペルオキシソーム / 2頭酵素 / カタラーゼ / cDNA |
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| 研究概要 |
ペルオキシソーム局在の酵素は遊離ポリソームで生合成され、サイトゾルを経てこのオルガネラにプロテオリィティックプロセシングを受けることなく局在化される。酵素の局在化、成熟化に微視的な修飾があるか否か、酵素局在化のシグナルとなる特微的なアミノ酸配列が存在するか否かを明らかにするため、ラット肝臓ペルオキシソーム脂肪酸酸化系の酵素とカタラーゼのcDNAの構造解析をおこなった。
1.脂肪酸酸化系の2頭酵素。cDNAの全塩基配列を決定し、推定されるアミノ酸配列と成熟酵素ペプチドフラグメントのアミノ酸配列を比較した。その結果、本酵素の局在化、成熟化に際し、N-末端メチオニンが切断され、第2番目のアミノ酸であるアラニンのアミノ基がブロックされることがわかった。C-末端の修飾は認められなかった。
2.カタラーゼ。cDNAの全塩基配列を決定した。本酵素の場合も2頭酵素と同じく、酵素の局在化、成熟化に際しN-末端メチオニンが切断され、第2番目のアミノ酸であるアラニンのアミノ基がブロックされることがわかった。またC-末端の修飾は認められなかった。
3.上記2つの酵素のN-末端修飾はサイトゾル酵素に一般的に認められるものである。シグナル配列の切り出しがなく酵素の局在化、成熟化がおこっていると推定されるが、シグナル配列と考えられる特定の配列は確認できなかった。
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