| 研究課題/領域番号 |
60440025
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| 研究種目 |
一般研究(A)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
生理学一般
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| 研究機関 | 熊本大学 |
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研究代表者 |
志賀 潔 熊本大学, 医学部, 教授 (40028527)
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| 研究分担者 |
東城 博雅 大阪大学, 医学部, 助手 (90135707)
脇田 良彬 熊本大学, 医学部, 助手 (80040179)
二科 安三 熊本大学, 医学部, 助教授 (50112553)
佐藤 恭介 熊本大学, 医学部, 助手 (80205905)
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| 研究期間 (年度) |
1985 – 1988
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| 研究課題ステータス |
完了 (1988年度)
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| 配分額 *注記 |
14,000千円 (直接経費: 14,000千円)
1988年度: 1,300千円 (直接経費: 1,300千円)
1987年度: 4,000千円 (直接経費: 4,000千円)
1986年度: 2,700千円 (直接経費: 2,700千円)
1985年度: 6,000千円 (直接経費: 6,000千円)
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| キーワード | フラビン / アミノ酸酸化酵素 / 分子間相互作用 / フラビン酵素 / セミキノン / 共鳴ラマン分光 / フラビン蛋白 / ビタミン【B_2】 / アミン酸酸化酵素 / 分子集合形成機構 / 酸化還元酵素 / アミノ酸 / ラマンスペクトル |
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| 研究概要 |
セミキノン型および還元型Dーアミノ酸酸化酵素(それぞれSDAO,RDAOと略す)とリガンドとの複合体におけるフラビン近傍の構造を共鳴ラマンスペクトル法により検討し、その結果に基づきフラビンを中心とする電子移動の機構を論じた。
SDAOおよびRDAOがリガンド(ピコリン酸,ニコチン酸、イミノ酸)との複合体を形成しうるためには、リガンドのチッソ原子にプロトンが付加している事が必須である事が明らかとなった。またリガンドはSDAOにおいてはフラビンのC(4a)-N(5)位と強く相互作用をしていた。SDAO-リガンド複合体は、SDAOに比べ還元されにくくなり(ジチオナイト又は光照射による還元)、かつ酸素による酸化もうけにくくなっていた。即、電子のフラビンへの流入、流出部位はC(4a)-N(5)領域と考えられ、ここへの正電荷を持ったリガンドの近接が電子移動を抑制するものと考えられる。なおSDAOにおけるフラビンは負電荷をもっているので、リガンドの正電荷と強い相互作用が可能となるのである。以上のことよりSDAO-リガンド複合体はデヒドロゲナーゼ型酵素の良いモデルを与える。
RDAOにおいてはリガンドはフラビンのC(4)-C(4a)-C(10a)位と相互作用をしており、SDAOの場合とは微妙な構造上の差が観察された。RDAO-ピコリン酸複合体の酸素との反応性はRDAOより数倍大であったが、SDAOとのこの機能上の差もおそらくは上記した構造差に由来するものと考えられる。RDAO-リガンド複合体はオキシダーゼ型酵素の良いモデルである。
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