| 研究概要 |
平滑筋の収縮制御においては、アクトミオシンのカルシウム依存性調節機構の解明が中心的課題であり、カルモデュリン依存性ミオシンリン酸化機構の発見を中心としていくつかの重要な進歩があった。これと並行して細胞骨格の動的平衡を支配するタンパク性因子の分離・精製および制御形式の解析もすすみ非筋肉組織や平滑筋において数多くの調節タンパクが発見されてきた。本研究ではカルシウムイオンに応答しアクチン線維や細胞骨格と結合するとともにリン脂質ともカルシウム依存性に相互作用を持つ一群のタンパクを発見し、精製法を確立するとともにその生化学的性格について検討を加えた。ブタ大動脈から4種類の制御タンパクを見いだし、それぞれ分子量に従ってp68(68,000の分子量を持つ),p36,p34-35,p32と命名した。p68はアクチン結合タンパクであるとともにリン脂質リポゾームともカルシウム依存性に結合し、更に細胞膜ともカルシウム依存性に結合する。p34-35およびp32は、p68とは分子量、等電点など物理化学的性質は異っているるが、その生物活性は類似しており一群のタンパクであると考えられた。この中でp34-35は細胞骨格と相互作用を持つとともにphospholipase 【A_2】 阻害作用を持ち、リポコルチンそのものではなかろうかと考えられた。またsrck〓naseやEGF receptor/Kinase 基質タンパクとも同一であった。p68,p32は、生体内での生理機能の詳細は不明であるが、細胞膜上に分布しカルシウム依存性に細胞骨格を調節する新しいタイプの機能タンパクであると予測できよう。p36はコーラゲン結合タンパクの一種であることが判明したがその詳細については今後の研究が必要であろう。
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