| 研究概要 |
マウスまたはヒト線維芽細胞に, C-キナーゼ活性化因子であるTPAを添加すると形態が変化し, またC-キナーゼによるEGF受容体のリン酸化の結果としてEGF結合能の消失が起こる. しかし, 一定時間が経つと, まだ細胞表面にTPAが結合したままであるのに, TPAの影響は消失し, 且つ細胞はTPAに対する感受性を失っている. このような細胞からTPAを分解除去してやると, 細胞は再びTPAに反応するようになる. この現象の解析から, C-キナーゼの活性化に続く脱活性化状態が存在すること, 及びC-キナーゼ活性化因子の分解除去は, C-キナーゼ活性に対してかえって積極的な意義を有することを明らかにした. 一方, 多核白血球のTPA刺激による活性酸素産出を指標としてTPA作用を解析した場合には, このようなTPA分解除去のTPA作用に対する積極的な役割は認められなかった. これらの結果から, C-キナーゼ活性化に伴って消費されてしまい, 新たなC-キナーゼの合成はTPAによって阻害されている可能性など示唆された. 考えられた可能性の一つを探る目的で, C-キナーゼ精製票品を用いた試験管内反応による解析を試みたが, 精製票品からカルパイン活性を除去することが出来なかったかめ, 有意義な結果を得ることが出来なかった. TPAの分解除去に関わる酵素として, 動的血清中に新らしいエステラーゼをう見出し, これをマウス血清より精製してその性質を明らかにした. 同時に各種動物の血清, マウスの各臓器及びいろいろな系統のマウスの血清におけるこの酵素の活性の分布を明らかにした. 精製された酵素は上記の研究に利用された. また, 動物血清中での酵素の活性を調節していると考えられる脂肪性のエステラーゼ阻害物質を見出し, その部分精製を行い, その物質を明らかにした.
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