| 研究課題/領域番号 |
62580119
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| 研究種目 |
一般研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
物質生物化学
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
景山 節 (影山 節) 京大, 霊長類研究所, 助教授 (20027501)
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| 研究分担者 |
浅岡 一雄 京大, 霊長類研究所, 教務職員 (10089138)
林 基治 京大, 霊長類研究所, 助手 (10027500)
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| 研究期間 (年度) |
1987 – 1988
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| 研究課題ステータス |
完了 (1988年度)
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| 配分額 *注記 |
1,600千円 (直接経費: 1,600千円)
1988年度: 300千円 (直接経費: 300千円)
1987年度: 1,300千円 (直接経費: 1,300千円)
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| キーワード | ペプシノーゲン / ペプシン / ペプシノーゲンの活性化 / 一次構造決定 |
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| 研究概要 |
活性化の分子機構について次のことが明らかになった。
(1) 活性化ペプチド上には2箇所の非常に切断されやすいペプチド結合がある。一つは約50残基の活性化ペプチドの中間部(Iーsite)であり、他の一つは活性化ペプチドとペプシンを結んでいる所である(Pーsite)。
(2) ペプシノーゲンは塩酸により急速に構造変化を起こし活性中心を露出する。このあと活性中心とI-site、さらにP-siteが接近する。モデル的に表現すると、不活性型ペプシノーゲン→α型→β_2型→β_1となる。β_2型で活性化ペプチドが切断されると中間体が、β_1型のときはペプシンが生じる。
(3) 活性化反応は分子内反応と分子間反応が混在している。I-siteの切断は分子内反応では起こりやすいが、分子間反応では非常に起こりにくい。P-siteの切断は逆であり分子間反応で起こりやすい。
(4) I-site、P-siteはペプシノーゲンの分子種により多少のずれがあり、必ずしも相同の場所ではない。
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