| 研究課題/領域番号 |
63111003
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| 研究種目 |
特定研究
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究機関 | 大阪大学 |
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研究代表者 |
小川 英行 大阪大学, 理学部, 教授 (70028207)
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| 研究分担者 |
井口 八郎 京都大学, 理学部, 助教授 (20028195)
桂 勲 東京大学, 教養部, 助教授 (00107690)
二井 将光 大阪大学, 産業科学研究所, 教授 (50012646)
石浜 明 国立遺伝学研究所, 分子遺伝研究部門, 教授 (80019869)
溝淵 潔 東京大学, 理学部, 助教授 (00092346)
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| 研究期間 (年度) |
1988
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| 研究課題ステータス |
完了 (1988年度)
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| 配分額 *注記 |
26,000千円 (直接経費: 26,000千円)
1988年度: 26,000千円 (直接経費: 26,000千円)
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| キーワード | RecA蛋白質 / purL遺伝子の構造 / H^+-ATPaseのβサブユニット / RNAポリメラーゼのβサブユニット / UGAサプレッサー / 機能ドメイン |
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| 研究概要 |
最終年度の本年は、公募研究で参加した7名を新たに班員に加え一層充実した研究が行なわれた。成果の主なものは以下のとうりである。
多機能蛋白質のドメイン構造解析:遺伝子操作や遺伝子内抑制変異の位置の解析等から、RecA蛋白質のドメイン構造が明らかにされ、N末端とC末端が相互作用している可能性も示された(小川)。遺伝子がどのように編成され形成されて来たか、遺伝子中の機能の配列順序の共通性から理論が組みたてられたが、プリン生合成レギュロンの遺伝子群を解析した結果、その理論が更に裏付けられた(溝淵)。Artemia salinaのmRNAキャッピング酵素は、単一ポリペプチド鎖である。しかしトリプシン限定分解をすると酵母の様に、それぞれ独立の機能を持った二つの断片に分割され、ドメイン構造が明確になった(水本)。サブユニットの分担機能とその特異的相互作用部位:H^+ーATPaseの分子集合に重要な部位、βサブユニットのATP燐酸基との相互作用部位、H^+輸送に関与する部位等の同定がなされた(二井)。大腸菌のRNAポリメラーゼβのppGpp作用部位、プロモーターの認識特異性を持つ部位、αサブユニットと結合してホロ酵素を形成するのに必要な部位等が同定された(石浜)。コリシン生産菌はコリシン免疫蛋白質(Imm)を同時に生産してコリシンによる自殺を免れている。E3コリシンとImmE6の組み合わせで生存できる変異の解析から免疫特異性を決定する構造がつきとめられた(正木)。大きな分子集合体の形と大きさを決定する機構:λファージ尾部の「ものさし蛋白質」gpHは、その全長で長さを測っていることが明らかになった(桂)。蛋白質の耐熱性制御部位と活性部位:好熱菌B.Stearothermophilusの耐熱性中性プロテアーゼ遺伝子をクローニングして一次構造を決定した。遺伝子操作でその蛋白の二つのドメインを結ぶαヘリックスが安定化する様に変えると耐熱性が上昇した(今中)。
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