| 研究課題/領域番号 |
63480054
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| 研究種目 |
一般研究(B)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
応用生物化学・栄養化学
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| 研究機関 | 埼玉大学 |
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研究代表者 |
太田 明徳 埼玉大学, 理学部, 助教授 (30125885)
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| 研究分担者 |
松崎 博 埼玉大学, 理学部, 助手 (80008870)
渋谷 勲 埼玉大学, 理学部, 教授 (60013306)
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| 研究期間 (年度) |
1988 – 1989
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| 研究課題ステータス |
完了 (1990年度)
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| 配分額 *注記 |
6,500千円 (直接経費: 6,500千円)
1989年度: 1,300千円 (直接経費: 1,300千円)
1988年度: 5,200千円 (直接経費: 5,200千円)
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| キーワード | Phospholipid / Phosphatidylserine / Phosohatidylethanolamine / Organelle / Saccharomyces cerevisiae / Mitochondrion / Microsome / Yeast / リン脂質 / ホスファチジルセリンシンタ-ゼ / ホスファチジルセリンデカルボキシラ-ゼ / CHO1 / Schizosaccharomyces pombe / オルガネラ / 酵素局在性 / ホスファチジルセリンシンターゼ / ホスファチジルセリンデカルボキシラーゼ / リン脂質合成 |
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| 研究概要 |
1.パン酵母Saccharomyces cerevisiaeについて、いくつかのリン脂質生合成系酵素の細胞内分布を検討した結果、従来の報告と異なってホスファチジルセリンシンタ-ゼ(PSS)とホスファチジルイノシト-ルシンタ-ゼはミトコンドリア外膜に分布せず、ミクロソ-ム、それとも粗面小胞小膜体に局在すると推定された。それゆえにこの酵母ではホスファチジルセリン(PS)と、ホスファチジルイノシト-ル(PI)は小胞体で合成され、他の部位へ送られると考えられる。
2.PSSのアミノ未端129アミノ酸の領域によって、これを結合したβーガラクトシタ-ゼをミクロソ-ム結合性とすることができた。特に114番目からの疎水性アミノ酸に富む領域が必須であった。一方、このようなアミノ未端領域はいずれも分泌シグナルを欠くインベルタ-ゼを分泌させなかったので、分泌シグナルとして機能しないと推定された。さらにこのアミノ未端領域に変異を導入してミクロソ-ム結合機能領域を分析中である。ミトコンドリアへのタ-ゲッティングシグナルを付加したPSSの発現系も作製した。これにより、PSSのミクロソ-ム局在の意義がより明確になると期待される。
3.ホスファチジルセリンデカルボキシラ-ゼ(PSD)の活性レベルに関わる2種の新たに得られた遺伝子変異のうち、ひとつはpet変異で、myoーイノシト-ル存在下で強くPSD活性を抑制した。myoーイノシト-ルは他のミトコンドリア酵素の活性も変動させる調節要因である。
4.分裂酵母 Schizosaccharomyces pombe ではPSD活性がきわめて低かった。また、高濃度セリン要求性変異株のうち2つの相補性グル-プはコリン添加によって生育できたが、これらのPSS活性は正常であった。分裂酵母ではパン酵母と異なって、PSの合成とその脱炭酸がホスファチジルエタノ-ルアミノ供給の主要経路でない可能性が示唆された。
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