研究課題/領域番号 |
63480260
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研究種目 |
一般研究(B)
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配分区分 | 補助金 |
研究分野 |
精神神経科学
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研究機関 | 熊本大学 |
研究代表者 |
宮川 太平 熊本大学, 医学部, 教授 (90040542)
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研究分担者 |
山下 建昭 熊本大学, 医学部附属病院, 助手 (10230418)
桂木 正一 熊本大学, 医学部附属病院, 講師 (00161092)
倉元 涼子 熊本大学, 保健管理センター, 助教授 (90109661)
上田 啓司 熊本大学, 医学部附属病院, 助手 (40112396)
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研究期間 (年度) |
1988 – 1990
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研究課題ステータス |
完了 (1990年度)
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配分額 *注記 |
5,200千円 (直接経費: 5,200千円)
1990年度: 700千円 (直接経費: 700千円)
1989年度: 400千円 (直接経費: 400千円)
1988年度: 4,100千円 (直接経費: 4,100千円)
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キーワード | アルツハイマ-病 / 老人斑 / アミロイド / 神経原線維変化 / 急速凍結レプリカ法 / PHF / アルツハイマー病 / アミロイド線維の超微構造 |
研究概要 |
アルツハイマ-病脳を電子顕微鏡で詳細に観察することにより、老人斑の芯を構成するアミロイド線維は血管基底膜の部分で線維として作られており、免疫電顕の手抜でセリンプロテア-ゼの一種であるα1ーアンチキモトリプシンがアミロイド線維が形成される部分で活性を持っていることが証明された。 アミロイド線維の超微構造は急速凍結した試料を割断し、レプリカを作ることにより直径約30nmのsubuunitが5個でone turnをなす螺旋状配列をした構造であることを証明した。 アルツハイマ-病の脳に多数観察される神経原線維変化は神経細胞の脱落に密接な関連を持っていると考えられており、その形成メカニズムや超微構造の解明は広範な神経細胞消失を知る上で重要である。従来、原線維の超微構造は二本のフィラメントが螺旋状に配列したpaired helical filamentとされてきたが、今までの超博切片よりも更に薄い切片を加速電圧100Kvで電顕的に観察することにより、直径約35nmの顆粒状のsubunitから成る8本のprotofilamentが約800nmの関隔で緊縮部を持つ、特殊な構造であることが証明された。神経原線維変化は種々の溶媒に不溶性であることが知られているが、特に緊縮部の各subunit間の結合の強さが不溶性の原因をなしている可能性がある。
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