| 研究領域 | ウイルス感染現象における宿主細胞コンピテンシーの分子基盤 |
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| 研究課題/領域番号 |
15H01270
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| 研究種目 |
新学術領域研究(研究領域提案型)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 審査区分 |
生物系
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| 研究機関 | 国立感染症研究所 |
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研究代表者 |
竹田 誠 国立感染症研究所, ウイルス第三部, 部長 (40311401)
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| 研究期間 (年度) |
2015-04-01 – 2017-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2016年度)
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| 配分額 *注記 |
10,270千円 (直接経費: 7,900千円、間接経費: 2,370千円)
2016年度: 5,070千円 (直接経費: 3,900千円、間接経費: 1,170千円)
2015年度: 5,200千円 (直接経費: 4,000千円、間接経費: 1,200千円)
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| キーワード | インフルエンザウイルス / 糖鎖 / ヘマグルチニン / ウイルス |
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| 研究実績の概要 |
ノックアウトマウスを用いたこれまでの研究でわれわれは、気道上皮に発現している宿主のプロテアーゼTMPRSS2が、A型インフルエンザウイルスのヘマグルチニン（HA）を開裂する必須酵素であることを証明してきた。本研究では、さらに
（１）A型インフルエンザウイルスのH3亜型HAタンパクの8番目のアミノ酸には、N型糖鎖（8位N型糖鎖）が付加されている（他の亜型では、この糖鎖はない）。この糖鎖によってHAタンパク開裂（ウイルス活性化）のプロテアーゼ特異性が制御されていることを明らかにした。（２）H3亜型の8位N型糖鎖は、ヒト、鳥に由来するウイルス株では保存されているが、ブタに由来するウイルス株では、保存性が低いことを明らかにした。（３）他の亜型ウイルスでも、糖鎖の位置は異なるが、立体構造上、ストークに位置する糖鎖が、H3亜型と同様にプロテアーゼ特異性に関係していることを明らかにした。
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| 現在までの達成度 (段落) |
28年度が最終年度であるため、記入しない。
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| 今後の研究の推進方策 |
28年度が最終年度であるため、記入しない。
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