| 研究領域 | 新光合成：光エネルギー変換システムの再最適化 |
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| 研究課題/領域番号 |
17H05733
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| 研究種目 |
新学術領域研究(研究領域提案型)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 審査区分 |
生物系
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| 研究機関 | 福岡大学 |
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研究代表者 |
山本 大輔 福岡大学, 理学部, 教授 (80377902)
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| 研究期間 (年度) |
2017-04-01 – 2019-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2018年度)
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| 配分額 *注記 |
6,240千円 (直接経費: 4,800千円、間接経費: 1,440千円)
2018年度: 3,120千円 (直接経費: 2,400千円、間接経費: 720千円)
2017年度: 3,120千円 (直接経費: 2,400千円、間接経費: 720千円)
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| キーワード | 走査プローブ顕微鏡 / 高速原子間力顕微鏡 / 光合成 / 蛋白質 / タンパク質 / 生物物理 / ナノバイオ |
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| 研究実績の概要 |
チラコイド膜に内在する光合成タンパク質の構造動態を高速AFMで測定するための試料作製条件ならびに観察条件を検討し、光化学系等の膜タンパク質を直接的に観察した。植物においては、チラコイド膜はグラナとストロマラメラに膜画分が大別される。グラナ膜に存在する光化学系IIを明瞭に観察し、その多くは膜内でダイマー構造を形成していることを確認した。電子顕微鏡で得られている構造との比較により、光化学系IIの表在性タンパク質であるPsbOならびにPsbPは高速AFM測定中に探針との相互作用により容易に解離することが明らかであった。光化学系IIと超複合体を形成する光捕集蛋白質LHCIIは膜面からの突出部分がほとんどなく、高速AFMで観察することが困難であった。一方、グラナ膜内に観察された光化学系II間の空間的な距離から光化学系IIの多くはLHCIIと超複合体を形成していることが強く示唆され、またその膜内拡散の低さから超複合体間にはある程度の相互作用があることが示唆された。ストロマラメラには光化学系IとATP合成酵素のF0を観察した。光化学系IとF0に特徴的な膜面からの突出とリング構造をそれぞれ観察することができ、得られた高速AFM画像からタンパク質分子の区別が容易であった。これらの結果より、NPQをはじめとするプロトン駆動力制御の過程に伴い、チラコイド膜においてどのように光合成タンパク質のネットワークが変化するか高速AFM測定により解析するための手がかりを得ることができた。
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| 現在までの達成度 (段落) |
平成30年度が最終年度であるため、記入しない。
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| 今後の研究の推進方策 |
平成30年度が最終年度であるため、記入しない。
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