研究概要 |
タンパク質の膜輸送を促進する膜蛋白質である,高度高熱菌Thermus thermophilus由来SecDFの構造解析を行った.まず,以前得られていた結晶の分解能をさらに向上する為に,結晶化条件の最適化を行った.SecDF全長を大腸菌で発現・界面活性剤により可溶化し,様々な条件で最適化を行ったところ,最終的には,3.5A分解能のデータセット収集に成功した.また,以前決定したペリプラズム領域の高分解能結晶構造とNMR法によって決定した構造を基にSecDF全長の構造精密化を行った.そして最終的に,3.5A分解能で構造解析を完了した.決定した構造からは,ペリプラズムドメインが大きな構造変化を起こすことが示唆された.さらに,プロトン輸送に共役したペリプラズムドメインの構造変化による膜輸送の促進という新たな仮説を提唱した(論文投稿中).現在,更なる機能解析によりこの仮説を実証する研究を遂行中である.
|