| 研究領域 | 発動分子科学：エネルギー変換が拓く自律的機能の設計 |
|---|
| 研究課題/領域番号 |
21H00394
|
|---|
| 研究種目 |
新学術領域研究(研究領域提案型)
|
| 配分区分 | 補助金 |
|---|
| 審査区分 |
複合領域
|
|---|
| 研究機関 | 名古屋大学 |
|---|
研究代表者 |
小池 亮太郎 名古屋大学, 情報学研究科, 助教 (20381577)
|
|---|
| 研究期間 (年度) |
2021-04-01 – 2023-03-31
|
| 研究課題ステータス |
完了 (2022年度)
|
| 配分額 *注記 |
4,680千円 (直接経費: 3,600千円、間接経費: 1,080千円)
2022年度: 1,820千円 (直接経費: 1,400千円、間接経費: 420千円)
2021年度: 2,860千円 (直接経費: 2,200千円、間接経費: 660千円)
|
|---|
| キーワード | 構造バイオインフォマティクス / データベース / 構造機能相関 / データベース解析 / 蛋白質構造機能相関 |
|---|
| 研究開始時の研究の概要 |
ATPアーゼはATPを分解することで生じるエネルギーを用いて，細胞内でさまざまな仕事を行っている．本研究ではATPアーゼがどのように仕事を実現しているのか，その分子メカニズム（構造変化）を調査する．ATPアーゼといっても細胞を変形させるものから，分子を輸送するものなど様々な種類が存在する．バイオインフォマティクスの技術を駆使し，蛋白質のデータベースを包括的にスキャンすることで，現時点で得られる限りのATPアーゼの構造変化を解析し，ATPアーゼの一般的な分子メカニズムを調査する．
|
| 研究実績の概要 |
ATPアーゼはATPの加水分解から得られるエネルギーを利用し，さまざまな分子機能を実現する蛋白質の総称で，生体発動分子の好例である．ATPアーゼがどのように機能を実現しているのか，そのメカニズムを理解するためには，ATPアーゼの構造変化を明らかにする必要がある．ATPアーゼの構造変化，どの部位がどう動いているか，を明らかにすることで，機能するときにATPアーゼで何が起こっているのかを理解できる．生体内ではたらくさまざまなATPアーゼの構造変化を網羅的に解析し，ATPアーゼに特徴的な構造変化を明らかにする．また，ATPアーゼの機能に応じて，メカニズムがどう違うのか，構造変化と機能の相関関係を調査する．
昨年度は，各ATPアーゼでの構造変化の有無をまずは調べた．今年度は，複数の蛋白質からなる蛋白質複合体を形成することでATPアーゼとして機能するものに着目し，その構造変化が複合体に特有のものかどうかを調べる．まずは，昨年度に収集したデータから，複合体として機能するATPアーゼを抽出した．また，比較的近縁種由来のATPアーゼは冗長な結果を生みやすいことを踏まえ，１つのグループにまとめた．その結果，構造変化の解析が可能な複合体ATPアーゼを約１００グループほど特定することができた．このデータを調べたところ，全体の6割のグループでは複合体特有の構造変化が起こっていることが分かった．ATPアーゼに限らずホモ2量体（最も単純な蛋白質複合体）の構造変化を調べたところ，複合体特有の構造変化を示すものは全体の2割程度であった．つまり，ATPアーゼでは，複合体であることを利用した構造変化，すなわち，複合体を構成する蛋白質が連動した運動，を起こすものが多いことが分かる．このことは，ATPアーゼ複合体が，単に蛋白質が寄り集まっているのではなく，その運動も連動するように構成されていることを示唆する．
|
| 現在までの達成度 (段落) |
令和4年度が最終年度であるため、記入しない。
|
| 今後の研究の推進方策 |
令和4年度が最終年度であるため、記入しない。
|
