| 研究領域 | 生命分子システムにおける動的秩序形成と高次機能発現 |
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| 研究課題/領域番号 |
26102533
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| 研究種目 |
新学術領域研究(研究領域提案型)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 審査区分 |
理工系
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| 研究機関 | 九州大学 |
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研究代表者 |
秋山 良 九州大学, 理学(系)研究科(研究院), 准教授 (60363347)
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| 研究期間 (年度) |
2014-04-01 – 2016-03-31
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| 研究課題ステータス |
完了 (2015年度)
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| 配分額 *注記 |
5,720千円 (直接経費: 4,400千円、間接経費: 1,320千円)
2015年度: 2,860千円 (直接経費: 2,200千円、間接経費: 660千円)
2014年度: 2,860千円 (直接経費: 2,200千円、間接経費: 660千円)
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| キーワード | マクロアニオン間実効引力 / 多価カチオン / タンパク質間相互作用 / 相図 / 電解質溶液 / 積分方程式理論 / シミュレーション / 蛋白質間相互作用 / 国際情報交換 |
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| 研究実績の概要 |
前年度までに積分方程式理論を用いて得られている実効相互作用を元に、第２ビリアル係数の計算、シミュレーションを行い、実験的に求められている同符号に帯電したタンパク質の凝集挙動の再現に成功した。これが最も重要な成果であったと思う。少々具体的に述べると、酸性タンパク質は負に帯電している球状タンパク質であるが、金属多価カチオンの添加により凝集する。この凝集挙動は金属多価カチオンがmMオーダーでこの起き、更に濃度が高くなると凝集が起きにくくなる。また、凝集が起きはじめる濃度は、タンパク質分子の濃度が高くなるに従って高くなる。我々は蛋白質（アクチン）を荷電剛体球としてモデル化して来たが、このレベルのモデルでもこの相図がかなり適切に計算される事が分かった。また、荷電剛体球の電荷を増減する事で、凝集の起きる濃度域がシフトする事が分かった。ADP結合型アクチンとATP結合型アクチンのフィラメントへの結合能に差があるが、今回考えている実効相互作用がその現象を制御しているという仮説をサポートする結果である。
この実効相互作用に基づいて、アクチン様タンパク質分子構造を仮定してトレッドミル運動の粗視化シミュレーションの計算まで行う予定であったがそれが完成しなかった事が未到達課題となった。これは今後も継続して挑戦したい。
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| 現在までの達成度 (段落) |
27年度が最終年度であるため、記入しない。
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| 今後の研究の推進方策 |
27年度が最終年度であるため、記入しない。
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