公募研究
新学術領域研究(研究領域提案型)
蛋白質の細胞内ダイナミクス解析では，TTHA1718とGB1蛋白質について，T1, T2, DESTのモデル解析を行った．解析の結果，細胞内では100msec程度の交換速度で，TTHA1718とGB1蛋白質の数%が細胞内の超巨大分子と相互作用していることが示唆された．特定の相互作用部位の存在は示唆されなかった．現在，人工の分子クラウダーでも同様な解析を行い，細胞内環境のデータとの比較を進めている．不安定構造を有する蛋白質の細胞内解析では，pH 6.0の通常の緩衝液下でフォールドとアンフォールド構造が1:1で存在することが明らかになっているDrk蛋白質の構造解析を進めている．これまで，アンフォールド状態を持つと知られている蛋白質N末端側のSH3ドメインのみの解析を行ってきたが，本年度は，Drk蛋白質全長の構造解析を行った．全長の解析から，二状態存在する機構の解明と，この蛋白質の本来持つ特性を理解することを目指す．Drk蛋白質全長の試料は，cell freeのシステムを用いることで，大量発現と精製に成功した．3D 3重共鳴スペクトルの測定にも成功し，現在，蛋白質主鎖連鎖帰属の解析を進めている．大腸菌を用いた蛋白質の立体構造決定では，QME(Quantitative Maximum Entropy)によるNMR信号の再構成，FLYAによる蛋白質側鎖の共鳴信号の自動帰属，ベイズ推定を用いた立体構造計算の３つの新規手法を組み合わせることで，従来よりもはるかに高精度に立体構造が決定できることを示した．
27年度が最終年度であるため、記入しない。
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すべて 雑誌論文 (5件) (うち国際共著 1件、 査読あり 5件、 オープンアクセス 2件、 謝辞記載あり 4件) 学会発表 (31件) (うち国際学会 1件、 招待講演 9件)
J. Phys.: Conf. Ser.
巻: 699 ページ: 012005-012005
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電子情報通信学会
巻: -
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