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1. HLA-DP5の６量体と結合するTCR側の立体構造をモデリングによって検討したところ、２種類の会合様式の組み合わせで４量体を形成することが分かり、HLA-DP5の６量体化によってTCRが４量体化し、強く活性化すると考えられる。このようなHLA-IIの６量体とTCRの４量体の相互作用は、比較的強い免疫応答（病原体、アレルゲン等）のHLA-II・TCR複合体構造に共通することが判明した。これにより、TCRを活性化に導く多量体構造の実体が初めて明らかになった。
2. 比較的弱いと考えられる免疫応答（自己免疫等）のHLA-II・TCR複合体構造では、HLA-IIの６量体化とTCRの４量体化は弱いと結論された。他方、TregのTCRは、HLA多量体との強い結合が困難であることが示唆された。
3. 以上のモデリング解析の結果に基づいて、TCRを強く活性化できる状態（ネオ・セルフ）は、「HLAとTCRの相互作用が、HLAの６量体とTCRの多量体との相互作用が可能になるペプチド提示様式である」と結論した。これにより、本研究課題の最終的な目標を達成することができた。
4. スギ花粉抗原Cry j 1由来ペプチド（pCj1）を提示したHLA-DP5（ネオ・セルフ）を認識する患者由来のT細胞レセプター（TCR）について、独自の無細胞タンパク質合成法を適用して、膜貫通量域を含む全長のTCR・CD3ヘテロ８量体（αβγδε2ζ2）を大量調製した。他方、６分子のHLA-DP5（αβ）細胞外領域試料を、６回の繰り返しをもつ人工ペプチドと共有結合したホモ６量体を調製し、全長TCR・CD3ヘテロ８量体との複合体を形成させ、クライオ構造解析を試みている。
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