| 研究領域 | 分子高次系機能解明のための分子科学―先端計測法の開拓による素過程的理解 |
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| 研究課題/領域番号 |
19056013
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| 研究機関 | 大阪大学 |
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研究代表者 |
水谷 泰久 大阪大学, 大学院・理学研究科, 教授 (60270469)
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| 研究分担者 |
水野 操 大阪大学, 大学院・理学研究科, 助教 (10464257)
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| キーワード | 共鳴ラマン分光法 / 時間分解分光法 / アロステリックタンパク質 |
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| 研究概要 |
2-1. グロビンタンパク質に関する研究
ヘモグロビンとミオグロビンは、ともに8本のα-ヘリックスからなるグロビンフォールド構造をとり、酸素を可逆的に脱着することにより機能する。構造・機能の類似性にも関わらず、両者の間には、リガンド脱離後のヘムのスペクトル変化に明確な違いがあることが見出された。この違いがどのような構造的要因によるものかを明らかにするために、ミオグロビンの部位特異的変異体を作成し、時間分解スペクトルを観測、比較した。この構造的要因を同定するには至らなかったものの、ヘムからタンパク質部分への構造変化の伝搬に重要な役割を果たしているアミノ酸残基を同定することができた。また、同じくグロビンフォールド構造をとる酸素センサータンパク質HemATについてもリガンド脱離に伴う構造ダイナミクスを調べた。
2-2. 光センサータンパク質に関する研究
光センサータンパク質では、タンパク質中に含まれる発色団に光化学反応が起きることによって局所的な構造変化が誘起される。これがタンパク質の大域的な構造変化を起こし、活性制御がなされる。この機構を明らかにするために、光センサータンパク質(イエロープロテイン、センサリーロドプシン)について、光化学反応に伴う構造ダイナミクスを観測した。その結果、発色団近傍のアミノ酸残基に関して、ピコ秒領域におけるスペクトル変化を見出した。部位特異的変異体との比較測定を行い、スペクトル変化を示すアミノ酸残基を同定するとともに、発色団近傍の1個のアミノ酸残基のスペクトル変化を検出することに成功した。
上記のタンパク質以外にも、光駆動プロトンポンプであるバクテリオロドプシンの光受容タンパク質についてもアロステリック構造ダイナミクスの研究を行った。
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