| 研究領域 | 植物細胞壁の情報処理システム |
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| 研究課題/領域番号 |
24114004
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| 研究機関 | 奈良先端科学技術大学院大学 |
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研究代表者 |
橋本 隆 奈良先端科学技術大学院大学, バイオサイエンス研究科, 教授 (80180826)
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| 研究期間 (年度) |
2012-06-28 – 2017-03-31
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| キーワード | 微小管 / ストレス / リン酸化 / アラビドプシス |
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| 研究実績の概要 |
１。シロイヌナズナPropyzamide-Hypersensitive 1 (PHS1)はキナーゼドメインとフォスファターゼドメインをもつキメラタンパク質である。PHS1キナーゼドメインのみを誘導的に発現させた植物組織から免疫沈降法により活性を持つPHS1キナーゼを調整し、ブタのチューブリンを用いてリン酸化反応を行った。リン酸化されたチューブリンをリン酸化プロテオミクス解析したところ、αチューブリンのセリン残基が1箇所特異的にリン酸化されることが判明した。このリン酸化部位はチューブリンが微小管に重合する際に、チューブリン同士で相互作用する箇所に位置するため、リン酸化チューブリンに重合活性がないことを良く説明できる。
２；phs1機能欠損型変異株では、塩ストレスや高浸透圧ストレスにより引き起こされるαチューブリンのリン酸化が起こらず、ストレスに誘導される微小管の脱重合反応も起きないことを明らかにした。すなわち、ストレス誘導性微小管脱重合反応はPHS1により引き起こされることが判明した。
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| 現在までの達成度 (区分) |
現在までの達成度 (区分)
1: 当初の計画以上に進展している
理由
チューブリンのリン酸化部位を同定し、植物体でチューブリンリン酸化が引き起こされる環境要因のひとつを特定した。これらの発見は、環境ストレスに応答した微小管安定性の制御を研究する上で、非常に重要な知見である。
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| 今後の研究の推進方策 |
１．PHS1のリン酸化活性が活性化（脱抑制）される分子機構を研究する。特に、MAPキナーゼによるシグナル伝達経路に焦点を当てて研究を展開する。
２．リン酸化による活性制御を受ける微小管結合性タンパク質候補の機能解析を始める。
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