研究課題/領域番号 |
01570396
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研究機関 | 岡山大学 |
研究代表者 |
辻 孝夫 岡山大学, 医学部, 教授 (80033306)
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研究分担者 |
山本 和秀 岡山大学, 医学部・附属病院, 助手 (90140491)
戸部 和夫 岡山大学, 保健管理センター, 教授 (60135978)
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キーワード | B型肝炎 / ウイルス肝炎 / 自己免疫性肝炎 / 肝細胞膜抗原 / 抗肝細胞膜抗体 / 肝細胞壊死の機序 / 肝細胞レセプタ- / ウイルスレセプタ- |
研究概要 |
1.肝細胞ーpARの性状分析:平成2年度に引き続き、正常ヒト肝ホモジネ-ト105,000g遠沈上清のSDSーPAGEを行ったのち、酵素標識ポリマ-化アルブミン(HRPOーpHSA)にて同定された、肝細胞ーpARのband(14.8および15kD)を各々抽出し、ペプチドシ-クエンサ-(ABI社)を用いてN末端から30番目までのアミノ酸配列を決定した。このアミノ酸配列および分子サイズ、糖鎖を持たないことより、14.8および15kD蛋白は各々αーおよびβーグロビンと同定された。 2.ポリマ-化オルブミン(pHSA)と反応する14.8および15kDの蛋白がαーおよびβーグロビンと同定されたため、ヘモグロビンとpHSAの反応について検討した。正常ヒトヘモグロビンをSDSーPAGEにて展開し、HRPOーpHSAを用いたWestern blottingを行い、αーグロビンに結合活性を認めた。この反応は未標識のpHSAにより抑制され、特異的反応と考えられた。 3.αーグロビンがpHSAと結合するため、同じくpHSAと結合することが示されているB型肝炎ウイルスのポリマ-化アルブミン(HBVーpAR)すなわちpreーS2領域にコ-ドされた蛋白のアミノ酸配列と、αーグロビンのアミノ酸配列をコンピュ-タ-にて解析し、共通した配列の有無を検討した。その結果、全体としてのホモロジ-は低かったが、アミノ酸配列でαーグロビンの113〜115番目とpreーS2の22〜24番目、さらに、αーグロビンの94〜96番目とpreーS2の51〜53番目に3残基連続一致部分を認めた。
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