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網膜のグリア細胞であるミュラ-細胞は化学伝達物質として神経細胞から放出されたグルタミン酸を取り込みグルフミンへと代謝する。シナプス間隙にはグルタミン酸を分解する酵素がないので、この働きは放出されたグルタミン酸のシナプス後膜に対する作用を不活性化させるものと考えられている。本研究においてクリア細胞のグルタミン酸キャリア-の性質を電気生理学的に解析した。グルタミン酸が細胞内に輸送される時に移動するイオンとして、Na^+・K^+・H^+・Cl^-が候補に挙げられている。蛍光プロ-ブを使って調べたところ、Na^+のみがグルタミン酸と共輸送されることが判明した。グルタミン酸が細胞内に流入するには、グルタミン酸1分子とNa^+3分子が細胞外からキャリア-に結合する必要があった。グルタミン酸の流入は電流発生性であり、膜を過分極させると指数関数的に増大した。一方、脱分極することによって細胞内からグルタミン酸が流出したが、グルタミン酸1分子とNa^+1分子が共輸送されるため電流は発生しなかった。グルタミン酸応答の膜電位依存性・温度依存性・反応のキネティックスを検討した結果、ミュラ-細胞のグルタミン酸キャリア-は従来の輸送タンパクモデル(キャリア-が膜内を移動するフェリ-ボ-トモデルやキャリア-のコンフォメ-ションが変化して基質結合部位が膜の内側と外側に交互に露出するようなモデル)とは異なり、むしろ開状態に凍結されたイオンチャネルのような性質を持っていると考えられる。
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