| 研究概要 |
ヘモグロビンF(HbF)γ鎖のアミノ酸残基数は146である。一次構造に従って20残基ずつ,かつ1つのペプタイド20残基のうちC未端側6個のアミノ酸は次のペプタイドのN末端側6個のアミノ酸と同一にし,いわゆるオ-バ-ラッピングペプタイドとして合成を開発した。頭初,18残基ずつの予定であったが,ペプタイド合成機の性能が予想よりも優れていること,各ペプタイドの残基数を統一できることなどを考え,20残基とした。従って,合成すべきペプタイド数は10個である。C末端側のアミノ酸は市販品が既にレジンと結合しているため,ステップの1つが省けたものの,順次縮合すベきアミノ酸の入荷遅延などで,年度始めの計画よりもやゝ遅れている。もっか合成を急いでいるので早晩樹脂からの離脱,精製へと進み,各ペプタイドの抗原活性の検査が行える予定である。抗原活性の検索には,ポリクロナ-ル抗HbA抗体ならびに抗HbF抗体(免疫原は,それぞれ成人血,臍帯血を出発材料とし,イオン交換カラムクロマトグラフィ-により分離したHbA,HbFである。免疫動物は家兎)を用い,ELISAによって行う。γ鎖はβ鎖と約73%のホモロジ-が有ることを考えると,β鎖で明らかとなっている5ケ所の抗原活性部位との一致率や一次構造上の異同の考察,ホモロジ-が少い部分での活性発現の意義などの検討が次年度に行い得るものである。また、β鎖と交又反応性のない抗体の作成をも可能にする。
前述の通り,本年度はペプタイドの合成に大部分の精力と時間が注がれており,論文にすべきデ-タ-がそろうのは次年度である。
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