| 研究概要 |
コアタンパク質上に,共通の橋渡し構造を介して生合成される各種の硫酸化グリコサミノグリカン(コンドロイチン硫酸,デルマタン硫酸,ヘパリン,ヘパラン硫酸)の種類がどのようなメカニズムで決定されるかを解明することを長期的な目的として,各種のプロテオグリカン由来の糖ータンパク質橋渡し部分の構造解析を行い,次の諸点を明らかにすることができた。
1.クジラ軟骨のコンドロイチン4硫酸プロテオグリカンの糖ータンパク質結合部位を単離し,酵素消化,HPLC,'HーNMRスペクトル解析などによって構造決定したところ、我々がすでにラット軟骨肉腫のコンドロイチン4硫酸プロテオグリカンに見い出したGalー4ー硫酸を含むユニ-クな構造を確認した。従って、この構造が腫痛によって産生された異常な構造ではなく、正常な生理的条件下での生合成の産物であることが判明した。
2.ブタ小腸ヘパリンからも,糖ータンパク質結合部位由来のグリコセリンを二種類単離した。主成分は△UAーβ1→3Gal β1→4Xyl β1→0ーSerであり,微量成分は△UA β1→4GlcNAc(6ー0ーsulfate)β1 β1→3Gal→3Gal β1→4Xyl β1→0ーSerであった。共にGal残基は硫酸化されておらず,上記のコンドセイチン硫酸の結合部位の構造とは対照的であった。従って,Galー4ー0ーsulfateは両者の生合成の仕分けのメカニズムに関与する可能性がある。
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