|
(1) これまで三種の原生動物Paramecium caudatum、Tetrahymena pyriformis、およびT.thermophilaからヘモグロビン様蛋白質を単離精製することに成功し、その全一次構造を決定した。その結果、これらの蛋白質はそれぞれ116、121、121個のアミノ酸残基から成り、哺乳動物のミオグロビンより30残基以上もみじかな「短縮構造」をとっていることが明らかとなった。
(2) 補助金により購入したBeckman社製の「紫外可視分光解析システム」の本体に、恒温槽(東京理化 UA-100G)とデーター解析用のコンピューター(Macintosh LC520)を連結して、本実験の使用目的に合うようにセットアップを完了した。
(3) 原生動物にみられるヘモグロビン様蛋白質の生理機能を理解する目的で、オキシ型からメト型への自動動酸化速度を種々の条件下で分光学的に測定した。そして、その結果をコンピューターにより数値解析し、結合酸素の安定性を高等動物のHbと比較検討中である。(分担者:田嶋玄一助手)
(4) 哺乳動物のヘモグロビンやミオグロビンにおいて、結合酸素の安定化機構に最も深く関与している「遠位ヒスチジン残基」が、原生動物のMbやHbにも存在するのかどうかを知るために、Soret領域での分光学的測定を開始したところである。(分担者:松岡有樹助手)
|
