| 研究概要 |
無脊椎動物,とくに昆虫などでは分子量120万のプロジェクチンがサルコメアのZ線とミオシンフィラメントとをつなぐ弾性蛋白質であるとみなされていた。脊椎動物の骨格筋では、分子量300万のコネクチンが知られている。
本研究は、サルコメア長10μm(ふつうは2-3μm)におよぶザリガニはさみ筋で、弾性蛋白質はどうなっているかを解明したものである。ザリガニのはさみ筋にはプロジェクチンのほかに分子量300万の蛋白質が発見された。これは、ごく薄いトリプシン処理でよういに分解され,同時にはさみ筋の靜止張力発生は消失した。このさい,プロジェクチンはほとんど分解されない。300万蛋白質に対する抗体は工帯中央部に結合して縞をつくり,この縞はファイバーを引っぱると移動した。さらに、はさみ筋をゲルゾリンで処理してアクチンフィラメントを除去すると工帯に細いフィラメントがみられるようになり、抗体はこのフィラメントに結合した。そこで,分子量300万のコネクチン様フィラメントがザリガニはさみ筋の巨大サルコメアにあっては,Z線とミオシンフィラメントをつなぐ弾性フィラメントであることが実証された。
では,プロジェクチンは何をしているのか? 蛍光抗体法は,プロジェクチンはミオシンフィラメント上にあり,サルコメアの伸縮に無関係であることを示した。しかし,0.6MKI処理でミオシンやアクチンを除くと、プロジェクチンはコネクチンと共にZ線側に移動することがわかった。そこで,プロジェクチンはコネクチンをミオシンフィラメント上に固定するのにあづかっているのではないかと思われる。
|
