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タリンはビンキュリンやα-アクチニンと共に細胞接着斑を構成する細胞骨格蛋白質であり、細胞外マトリクス・細胞膜とアクチン線維を主成分とする細胞骨格とを連繋する位置に存在する。最近、私共は新しい方法で精製したタリン(230kD)がF-アクチンやG-アクチンと直接結合することを報告した。そこで本研究では細胞接着斑でのアクチンフィラメントの構築の機構を明らかにするために、まず、細胞接着斑における3つの主要成分、タリン、アクチン、α-アクチニン間の相互作用を検討した。タリンとα-アクチニンの間に相互作用は認められなかった。タリンとα-アクチニン両者はアクチンの重合の速度および程度を増加した。一方、タリンだけでは非常にわずかなアクチンゲル化活性しか示さなかったが、タリンはα-アクチニンの存在下で著しいアクチンのゲル化を引き起こし、ゲル形成に必要なα-アクチニンの濃度を減少させた。前もって重合させたアクチンに及ぼすタリンのゲル化促進活性はG-アクチンにおいて観察されたものよりは低かった。EDCあるいはジメチルスベリミデートなどの化学架橋試薬でタリンを処理すると、そのオリゴマーポヂベプチドを形成した。タリンG-アクチンの複合体形成が架橋剤や蛍光ラベルしたアクチンを用いた場合にも認められた。これらの結果はいずれもタリンがアクチンフィラメントのある限定された部位を架橋することを示している。
以上のことは、タリンがおそらくは細胞膜直下で、アクチンフィラメント形成の核となり、次いでα-アクチニンとの共同作用により細胞内骨格の3次元構造の形成、即ち、細胞形態の決定に関与する可能性を示唆している。
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