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アクチン細胞骨格の主要な制御因子であるコフィリンは、細胞分裂への関与が示唆されている。コフィリンの活性はコフィリンフォスファターゼであるSSH-1Lによる脱リン酸化により制御されている。SSH-1L結合タンパク質として同定されたPolo-like kinase(Plk)は細胞分裂の制御に重要なタンパク質であることが知られている。これまでにin vitroにおいてPlkのC末端polo-box領域とSSH-1Lとの結合、SSH-1Lが分裂期で複数カ所のリン酸化による活性の制御を受けていること、in vitroにおいてPlkによりSSH-1Lが直接、複数カ所リン酸化されることを明らかにした。
そこで私はPlkとSSH-1Lとの関係、生理的な意味をさらに解析した。PlkとSSH-1Lの両者をHEK293T細胞に過剰に発現させると両者の結合が確認された。また、細胞質分裂時にPlk、SSH-1Lともに収縮環での局在の一致を確認した。これらの結果は、PlkとSSH-1Lの相互作用が細胞質分裂に重要であることを示唆している。
このほかSSH-1Lの細胞内機能を明らかにするためSSH-1L結合タンパク質として同定された14-3-3タンパク質の細胞運動への影響を解析した。14-3-3タンパク質の野生型あるいは変異型をJurkat T細胞に発現させると野生型あるいは変異型ともにJurkat T細胞の細胞遊走を阻害した。これらの結果は、14-3-3タンパク質の適切な発現量、活性がSSH-1Lの活性制御を通じてアクチン細胞骨格、細胞運動に影響を及ぼしていることを示唆している。
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