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生体におけるいろいろな反応が誤りなく進行するために、生体高分子は特異的な高次構造をとっている。蛋白質の高次構造は、主鎖や側鎖間の水素結合や荷電側鎖間のイオン結合によって主に構築されている。核酸と蛋白質の間の特異的認識作用もまた、主に水素結合によって担われている。核酸と蛋白質の系の認識反応をシミュレートする際には、用いるポテンシャルがこのような水素結合による系の安定化を表現できることがまず第一に重要である。そこで、これまでに生体高分子の構成分子間の非経験的分子軌道法による量子化学計算だけに基づいて導出したabinitio potentialが、蛋白質主鎖間の水素結合エネルギーをどの程度良く再現できるのかについての検討をおこなった。
蛋白質の主鎖と同じ水素結合系を持つモデル分子間のいろいろな配置における相互作用エネルギーを非経験的分子軌道法計算で求め、そのエネルギー値と、ab initio potential を使用して計算したエネルギー値とを比較した結果、その再現性はかなり良いことが分かった。すなわち、ab initio potential による計算は、蛋白質の主鎖の構造を良く表現することができる。これは、実際の生体系にこのポテンシャルを用いて分子動力学法による計算を適用する際の、得られる結果の信頼性を示している。非経験的分子軌道法計算を核酸と蛋白質の相互作用系の動的な性質を得るためにそのまま適用することは計算時間が非常に掛かりすぎるために事実上できないが、その代わりにこのab initio potentialを用いて、系の動的な性質の解析を信頼出来る精度でできることを示すものである。
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