| 研究課題/領域番号 |
05268101
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| 研究機関 | 京都大学 |
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研究代表者 |
永田 和宏 京都大学, 胸部疾患研究科, 教授 (50127114)
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| 研究分担者 |
遠藤 斗志也 名古屋大学, 理学部, 教授 (70152014)
米田 悦啓 大阪大学, 医学部, 教授 (80191667)
河野 憲二 奈良先端科学技術大学院大学, 遺伝子教育研究センター, 教授 (50142005)
三木 邦夫 京都大学, 理学部, 教授 (10116105)
桑島 邦博 東京大学, 大学院理学系研究科, 助教授 (70091444)
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| キーワード | ストレス蛋白質 / 熱ショック蛋白質 / 分子シャペロン / ストレス応答 |
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| 研究概要 |
1。HSP47はコラーゲンに特異性をもつストレス蛋白質であるが、この機能を調べるためHSP47とプロコラーゲンの細胞内における相互作用を表面プラズモン共鳴を利用して解析した。HSP47とコラーゲンとの解離常数は10^<-7>程度であり、早い解離速度常数(10^<-2>s^<-1>)をもっていることが明らかになった。
2。細胞質のHSP70(Ssalp)量の減少によりBiPの誘導が起きることを明らかにした。このSsalpの減少によるBiPの誘導は、HSEを介して行われていることから、細胞はSsalpの細胞内量を一定に保つように転写レベルで調節していることが示唆された。
3。核蛋白質輸送に必要なhsc70以外の因子を、semi-intact細胞を用いて同定した。細胞質から核膜までのステップは、核蛋白質を中心に大きな複合体を形成して輸送されることが明らかとなった。その複合体を構成する4つの因子のうち、反応に必須である54kDaと90kDaの二つの分子について、遺伝子のクローニングに成功した。
4。酵母Ygelpはミトコンドリア内部に存在し、ミトコンドリア内のhsp70(Ssclp)と協力して蛋白質のミトコンドリア輸送に関与することを生化学的、遺伝学的に証明した。また、ミトコンドリア蛋白質前駆体のプレ配列は、高次構造形成過程にある成熟体部分に結合して、この凝集を防ぎ得ることを見いだした。
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