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1)O型糖鎖にspecificに結合するレクチンであるジャカリンによる血清IgAへの結合能を分析し、本症患者血清IgAlでの結合性が健常者、他の腎炎患者のIgAlと異なる事を観察し、本症患者血清IgAl上のO型糖鎖のグリコフォームに健常者、他の腎炎患者IgAlと差異が存在する事を証明した。2)IgAl分子上O型糖鎖を特異的に分離するヒドラジン分解法を開発した。これを用い、IgA腎症患者の血清IgAl上O型糖鎖のグリコフォームが健常者、他の腎炎患者と異なる事、つまりシアル酸を持たないO型糖鎖が本症で増加している事を明らかにした。
3)IgAl分子上O型糖鎖の本症糸球体障害惹起の可能性としてIgAlとマクロファージとの糖鎖を介した結合機転について検討した。マクロファージのモデルTHPlとU937のCell lineを用い分離IgAlと反応させFACScanにて検討した所、本症患者IgAlで有意な増加が観察された。又この結合はO型糖鎖と類似構造を持つメリビオース及びガラクトースで明らかな抑制が認められ、IgAlとマクロファージとのO型糖鎖を介した結合機転が存在する事を提唱した。
4)IgA間の糖鎖異常に起因した糸球体沈着性巨大分子ZgA形成の可能性を検討した。ヒンジ部O型糖鎖がアシアロ体のIgAlをIgAlカラムにかけ、そのelution patternからIgAl同士のinter actionを観察した所、明らかなpeakのretardationが認められた。このretardationはガラクトースで減少し、メリビオースでほぼ消失した。これよりasialo-GalGalNAcを介したIgAl間の低親動性結合機転の可能性が示唆された。
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