| 研究概要 |
糖とタンパク質間の分子認識機構を生物有機化学的手法により明らかにする研究の一環として、糖転移酵素β1,4ガラクトシルトランスフェラーゼ(GTase)の基質アナログおよびヒトデの卵中の先体反応を誘起する糖リガンドの合成を行った。前者においては、広範囲にわたる供与体アナログを合成し、そのGalTaseによる転移活性を解析し、2-O-メチルガラクトースが転移されることを見い出した。また、従来のGalTaseによる転移反応の最も強い阻害剤であるウリジン二リン酸(UDP)を上回る阻害剤活性がUDP-フコースやUDP-Manにあることを見い出した。これにより供与体部分に対する基質認識がより詳細に解明された。
後者においては、先対反応を誘起する本体である高分子の糖鎖の主要な部分構造をなすと考えられる、D-キシロース、D-ガラクトース、L-フコースからなる三糖をそのグリコシド結合の異なる構造異性体をも含めて化学合成し、天然物由来のものとの分光学的スペクトルの比較により構造を決定した。キシロースとガラクトースはβ1→3結合、ガラクトースとフコースはα1→3結合であり、フコースの4位が硫酸化されていることが明らかとなった。
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