| 研究分担者 |
太和田 勝久 九州大学, 理学部, 助教授 (20029507)
片山 栄作 東京大学, 医科学研究所, 助教授 (50111505)
若林 克三 大阪大学, 基礎工学部, 助教授 (00029521)
若林 健之 東京大学, 理学部, 教授 (90011717)
柳田 敏雄 大阪大学, 基礎工学部, 教授 (30089883)
|
|---|
| 研究概要 |
研究代表者ならびに分担者による主な成果について述べる.研究代表者は,アルキル鎖長がC4以上のアルコールがミオシンモータードメイン(S1)の50Kドメインに特異的かつ可逆的に作用して,1)分子表面の疎水性を微小ではあるが増大させる;2)しかし,トリプシン消化に対する感受性は変化しない程度の構造変化を引き起こし,3)Mg-ATPaseを活性化する;4)アクトS1ATPase活性化におけるアクチンに対するKmを減少させることを見い出した.また,誘電分散測定によって,ATP結合,加水分解にともないS1分子表面の疎水性水和が約10%変化することを見い出し,ATPaseサイクルとS1表面の局所的な疎水・親水転移サイクルが共役していることを明らかにした.これらの結果と,従前から知られているミオシン中間体のエネルギー論/速度論的特性をあわせて,タンパク質モーターによる化学-力学エネルギー変換における方向性の出現に関する仮説を形成した.柳田は,キネシンモーター一分子系の張力,変位ゆらぎの解析からモーターのステップサイズは8nmの倍数になっていることを明らかにした.すなわち,1ATPサイクルの間にモーター分子は負荷に応じて,8xn nmの滑りを行うことが示された.また,ミオシンモーターについてエバネッセント光を用いた分子動態観測によって,ミオシン1分子が1分子の蛍光性ATPを結合し,分解し,生成物を解離する様子を明らかにすることにも成功した.須藤は,遺伝子工学的手法により構築した,粘菌ミオシン頭部の結晶解析を,アメリカのRaymentらと協力して行い,結合しているヌクレオチドの違いによって,S1の大きな構造変化はないが,内部の水素結合の数に変化のあることを明らかにした.他の分担者も各自の研究テーマを発展させ,学会講演,論文投稿によって成果を公表している.
|
