| 研究課題/領域番号 |
06672216
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| 研究種目 |
一般研究(C)
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| 配分区分 | 補助金 |
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| 研究分野 |
生物系薬学
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| 研究機関 | 摂南大学 |
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研究代表者 |
伊藤 文昭 摂南大学, 薬学部, 教授 (80111764)
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| 研究分担者 |
芝本 さゆみ 摂南大学, 薬学部, 助手 (80178920)
伊藤 道恭 摂南大学, 薬学部, 助手 (30201932)
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| 研究期間 (年度) |
1994 – 1995
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| キーワード | 上皮増殖因子 / フォーカルアドヒ-ジョンキナーゼ / コラーゲン / インテグリン / カドヘリン / カテニン / 細胞基質間接着 / 細胞間接着 |
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| 研究概要 |
コラーゲンなどの細胞外基質への細胞の接着(細胞基質間接着)は、カドヘリン分子などを介した細胞間の直接的な結合(細胞間接着)と共に、生体の形態形成・維持において重要な働きをしている。さらに、細胞増殖や細胞運動(移動)などにおいても、これらの接着反応はかかわっており、接着および脱接着がどのように制御されているか、接着に伴いどのような細胞内シグナルが誘起されるかなどに関する研究が進みつつある。細胞外基質への接着は、主としてFocal adhesionと呼ばれる細胞表面の特定の部位で起きており、接着分子として機能するインテグリン分子群を介した細胞接着によりFocal adhesion kinase (FAK ; pp125^<FAK>)と呼ばれるチロシンキナーゼのチロシンリン酸化が起こる。また、FAKのリン酸化は神経ペプチド、pp60^<V-SPC>によっても惹起されることが報告されている。本研究で私達は、上皮増殖因子(EGF)などの細胞増殖因子がIV型コラーゲン、フィブロネクチンなどの細胞外基質に対する接着を増加させると共に、FAKのチロシンリン酸化をも増加させることを明らかにした。最近、細胞接着に伴いFAKの397番目のチロシン以外に少なくとも4箇所(407、576、577番目など)のチロシン残基がリン酸化されることが明らかになっている。本研究ではEGFによるFAKリン酸化部位の特定を試みたが、FAKに取り込まれる^<32>P量が少ないため成功しなった。私達はEGFなどの細胞増殖因子は、カドヘリン結合蛋白質のカテニンのチロシンリン酸化を介して、カドヘリンによる細胞間接着の制御に働いていることを報告しており、EGFは生体内において細胞間接着、細胞基質間接着を制御する物質の一つとして重要な働きをしていると考えられる。
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