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1995 年度 実績報告書

無脊椎動物に含まれるペプチドの生理・生化学的研究

研究課題

研究課題/領域番号 06680568
研究機関(財)サントリー生物有機科学研究所

研究代表者

南方 宏之  (財)サントリー生物有機科学研究所, その他部局等, 主任研究員 (90150143)

研究分担者 野本 享資  (財)サントリー生物有機科学研究所, その他部局等, 部長研究員 (60142080)
池田 哲也  宮崎医科大学, 医学部, 講師 (20264369)
安田 好美  (財)サントリー生物有機科学研究所, その他部局等, 研究員 (10270571)
岩下 孝  (財)サントリー生物有機科学研究所, その他部局等, 主任研究員 (00150144)
キーワードD-アミノ酸 / 生理活性ペプチド / 軟体動物
研究概要

1.D-アミノ酸含有ペプチドにおけるD-アミノ酸の役割
D-アミノ酸残基の存在意義、役割については現在まで3つのタイプ、1.活性発現立体構造の安定化、2.生物活性の多様化、3.分解酵素に対する抵抗性の向上が議論されてきたが、それらは、活性発現の点で全て有利に働くものとして捉えられてきた。リンゴマイマイHelix pomatiaから見出したHelix CCAP-RP-IIIの場合は、異なった役割(不活性化?)を果たしているように思われる。
2.フリシンアナログのオピオイドペプチド様活性
フリシンアナログペプチドがエンケファリン様の生物活性を示し、幾つかのペプチドがラット脳のオピオイドレセプターに結合することが分かった。フリシンの立体構造を明らかにする上でオピオイドペプチドの立体構造を比較対照にすることができる。
3.フリシン前駆体の構造決定
フリシンのD-Asn残基は、前駆体のcDNA上では通常のコドンにコードされ、Asnとして翻訳される。フリシンのN-およびC-端側は、対になった塩基性アミノ酸に挟まれ、C端アミドの前駆体に見られるGlyが付加していた。多くの内分泌ペプチドと同様のプロセシングとアミド化を受けて生合成されるが、未知のD-/L-アミノ酸異性化がおこって活性型のペプチドとして分泌されることが分かった。

  • 研究成果

    (1件)

すべて その他

すべて 文献書誌 (1件)

  • [文献書誌] Yoshimi Yasuda-Kamatani: "A Novel cDNA Sequence Encoding the Precursor of the D-Amino Acid-Containing Neuropeptide Fulicin and Multiple α-Amidated Neuropeptides from Achatina fulica" Journal of Neurochemistry. 64. 2248-2255 (1995)

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公開日: 1997-02-26   更新日: 2016-04-21  

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