タンパク質立体構造の構築原理研究の成果取りまとめ

1999 年度 実績報告書

• 研究課題/領域番号: 07280102
• 研究機関: 京都大学
• 研究代表者: 郷 信広 京都大学, 大学院・理学研究科, 教授 (50011549)
• 研究分担者: 桑島 邦博 東京大学, 大学院・理学研究科, 教授 (70091444) ; 輪湖 博 早稲田大学, 社会科学部, 教授 (60158607) ; 油谷 克英 大阪大学, 蛋白質研究所, 助教授 (90089889) ; 北尾 彰朗 京都大学, 大学院・理学研究科, 助手 (30252422) ; 木寺 詔紀 京都大学, 大学院・理学研究科, 助教授 (00186280)
• キーワード: タンパク質 / 立体構造 / 構築原理 / 出版 / 公開講演会 / 進化 / 機能

研究概要

本研究の目的は、平成7年度から10年度まで実施された特定領域研究(A)「タンパク質立体構造の構築原理」によって得られた多様な成果を取りまとめ、広く学会・社会に知っていただくための活動をすることである。具体的には(1)一般学術図書出版の準備をし、また(2)2種類の公開の学術講演会を開いた。(1)本特定領域研究の成果を中心に学術図書をわが国の重要な総説誌である「蛋白質・核酸・酵素」の別冊として出版するための準備をすすめた。2回の編集委員会を開き、別冊の構成を練り、出版社に提案する準備をした。近く提案する予定である。(2)学術講演会としては、第一に特定領域研究実施中も大変に盛況のうちに開いてきた公開ワークショップを本研究の活動として6月14日神奈川県民ホールで開いた。350人を越す参加者を得て盛況であった。第二に、文部省の「大学と科学」公開シンポジウムに応募したところ採択されたので、その準備も本研究活動の一環として行なった。シンポジウムは「生物の働きを生み出すタンパク質のかたち」と題され12月11日、12日神戸国際会議場において開かれた。特定領域研究の班員を中心とする14人の講演者による講演が、基調講演に続いて、「アミノ酸配列から立体構造へ」、「進化してきたタンパク質」、「ダイナミックスから機能へ」、制御された安定性」と言ったテーマに沿って行なわれた。800人収容の会場がほぼ満席になる盛会であった。

研究成果

• [文献書誌] A. Kitao and N. Go: "Investigating protein dynamics in collective coordinate space"Current Opinion in Structural Biology. 9. 164-169 (1999)
• [文献書誌] A. Matsumoto and N. Go: "Dynamical Properties of double-stonded DNA by normal mody analysis"J. Chem. Phys.. 110. 11070-11075 (1999)
• [文献書誌] O. Miyashita and N. Go: "Dependence of protein electron transfer reaction theory and simulation"J. Phys. Chem.. 103. 562-571 (1999)
• [文献書誌] K. Maki, T. Ikura, T. Hayano, N. Takahashi, and K. Kuwajima: "Effects of proline mutations on the folding of staphylococcal nuclease"Biochemistry. 38. 2213-2223 (1999)
• [文献書誌] T. K. Chaudhuri et. al., K. Kuwajima, and I. Kumagai: "Effect of the extra N-terminal methionine residue on the stability and folding of recombinant alpha-lactiburium expressed in Escherichia coli"J. Mol. Biol.. 285. 1179-1194 (1999)
• [文献書誌] K. Fujiwara, M. Arai, A.Shimizu, M. Ikeguchi, K. Kuwajima, S. Sugai: "Folding-unfolding equilibrium and kinetics of equine beta-lactoglobulin : Equivalence between equibrium molten globule state and a burst-phase folding intermediate"Biochemistry. 38. 4455-4463 (1999)